激酶和信號傳導(dǎo)研究產(chǎn)品

Biaffin的網(wǎng)上商店P(guān)roteinkinase.biz為激酶研究和探索細(xì)胞信號傳導(dǎo)途徑提供試劑，重組蛋白和服務(wù)。

我們專注于激酶相關(guān)產(chǎn)品：

• 重組蛋白激酶
• 蛋白激酶抑制劑
• 蛋白質(zhì)和肽底物
• 激酶和細(xì)胞信號通路的激活劑
• 用于ATP測定的生物發(fā)光測定和試劑
• 激酶和磷酸特異性抗體
• 細(xì)胞因子和生長因子小號
• 重組CD抗原
• 生物標(biāo)志物蛋白質(zhì)

Proteinkinase.biz是Biaffin GmbH＆Co KG的在線商店和分銷平臺，提供激酶研究和探索細(xì)胞信號通路的研究工具。我們的產(chǎn)品系列包括重組蛋白（蛋白激酶，磷酸酶，細(xì)胞因子），激酶和磷酸酶抑制劑，底物，激酶和磷酸特異性抗體以及用于定量細(xì)胞ATP濃度的生物發(fā)光測定。

激酶

激酶

重組蛋白，脂質(zhì)和核苷酸激酶

激酶 - 用于激酶研究和蛋白質(zhì)磷酸化的重組和催化活性和非活性激酶。

請注意：產(chǎn)品在干冰上運輸。

激酶是嚴(yán)格調(diào)節(jié)的關(guān)鍵酶，其通過將磷酸基團連接至受體而改變基質(zhì)的性質(zhì)，所述受體可以是小分子，脂質(zhì)或蛋白質(zhì)底物（至Ser，Thr或Tyr殘基）。激酶參與信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑并參與碳水化合物，脂質(zhì)，核苷酸，氨基酸殘基，維生素和輔因子的代謝。

蛋白激酶功能在從大腸桿菌到人類的進(jìn)化上是保守的，并且在多種細(xì)胞過程中起作用，包括分裂，增殖，凋亡和分化。

Recombinant human Aurora-B, protein kinase, 10 µg

Recombinant human protein kinase Aurora B, active enzyme

Alternate names: AURKB, AIM1, AIK2, AIM-1, ARK2, AurB, IPL1, STK12, STK5, Aurora kinase B

Order No.: PK-AURB-A010

背景：Aurora激酶在細(xì)胞分裂過程中在中心體成熟，紡錘體組裝和染色體分離中起關(guān)鍵作用。雖然酵母中僅存在一種激酶，但迄今為止已在哺乳動物細(xì)胞（AuroraA，AuroraB和AuroraC）中發(fā)現(xiàn)了三種不同的極光激酶。三種促有絲分裂的絲氨酸/蘇氨酸激酶實現(xiàn)不同的功能。盡管AuroraA在中心體成熟和雙極紡錘體形成中起重要作用，但AuroraB是染色體雙向和胞質(zhì)分裂所必需的。第三個成員，AuroraC，在減數(shù)分裂期間在雄性生殖系中特異性表達(dá)。三種人激酶共享非常保守的C-末端催化結(jié)構(gòu)域，但它們中的每一種都具有大小和順序不同的N-末端。AuroraA和AuroraB在各種人類癌癥中同時過表達(dá)，表明極光激酶可能在致癌轉(zhuǎn)化中起作用。

人類蛋白激酶Aurora B，人類Aurora-B氨基酸A2-A344，N末端與GST-HIS6融合

理論MW：70.0kDa（融合蛋白）
表達(dá)系統(tǒng)：桿狀病毒感染的Sf9細(xì)胞
純度：> 90％。
儲存緩沖液：50 mM HEPES pH 7.5,100 mM NaCl，5 mM DTT，4 mM還原型谷胱甘肽，20％甘油
儲存溫度： - 80°C（避免反復(fù)凍融循環(huán)?。?/span>
運輸條件：干冰
蛋白質(zhì)濃度：0.5 mg / ml（使用BSA作為標(biāo)準(zhǔn)蛋白的Bradford方法）
比活度：120,000pmol / mg×min

Entrez基因ID：9212  
UniProtKB：Q96GD4

訂購信息：在干冰上運輸

產(chǎn)品特定參考文獻(xiàn)：

Gautschi O，Heighway J，Mack PC，Purnell PR，Lara PN Jr，Gandara DR。（2008）“Aurora激酶作為抗癌藥物靶標(biāo).Clin Cancer Res.14（6）：1639-48。

Barr AR，Gergely F.（2007）“Aurora-A：主軸桿的制造商和斷路器”。J Cell Sci。120（Pt 17）：2987-96。

Taylor S，Peters JM。（2008）“Polo和Aurora激酶：源自化學(xué)生物學(xué)的經(jīng)驗教訓(xùn)。” Curr Opin Cell Biol。; 20（1）：77-84。

• 蛋白激酶
•  

重組蛋白激酶

蛋白激酶 - 重組，催化活性和非活性蛋白激酶，適用于激酶研究和生化分析中蛋白磷酸化的用途。

蛋白激酶 - 蛋白激酶

請注意：這些蛋白質(zhì)是在干冰上運輸?shù)?/span>

核苷激酶

重組表達(dá)或純化的核苷激酶

負(fù)責(zé)核苷磷酸化的重組或純化的催化活性激酶。

請注意：這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

脂質(zhì)激酶

重組脂質(zhì)激酶

能夠磷酸化磷酸肌醇的肌醇環(huán)的重組表達(dá)的和催化活性的脂質(zhì)激酶。

請注意：這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

生物素化的激酶

重組生物素化蛋白激酶

人重組和化學(xué)生物素化蛋白激酶適用于使用SPR和蛋白質(zhì)印跡分析的激酶分子相互作用分析。

請注意：這些產(chǎn)品將在干冰上運輸。

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶（PKG）I型α，10μg

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶（PKG），I型α，活性酶

替代名稱：重組，人，蛋白激酶，PKG，PRKG1B，PRKGR1A，PRKGR1B

窗體頂端

訂貨號： PK-PKGIA-A010

窗體底端

背景：PKG激酶是AGC激酶家族的成員。不同的同種型，PKG I型和II型，作為一氧化氮（NO）和第二信使環(huán)狀3'，5'-鳥苷一磷酸（cGMP）的關(guān)鍵介質(zhì)。。在它們的N末端，卷曲的線圈促進(jìn)平行的同型二聚體構(gòu)型，接著是自身抑制結(jié)構(gòu)域（AI）和兩個串聯(lián)環(huán)核苷酸（cNT）結(jié)合位點，其協(xié)同調(diào)節(jié)C-末端催化活性。PKG-1的N末端由兩個可選剪接的外顯子編碼，其PKG-1α和PKG-1β同種型。在兩個位點將cGMP與調(diào)節(jié)結(jié)構(gòu)域結(jié)合后，蛋白激酶的活化得到促進(jìn)，PKG能夠在參與調(diào)節(jié)血小板活化和粘附，平滑肌收縮，心臟功能，基因的許多細(xì)胞蛋白上磷酸化絲氨酸和蘇氨酸。 NO信號通路的表達(dá)和反饋。

蛋白激酶G（PKG），cGMP依賴性，I型α同種型，牛。

表達(dá)系統(tǒng)：桿狀病毒感染的Sf9細(xì)胞
儲存緩沖液：50mM磷酸鹽，pH 6.8,2mM苯甲脒，1mM EDTA，50％甘油和100mMβ-巰基乙醇
蛋白質(zhì)濃度：0.72mg / ml（使用BSA作為標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)的Bradford方法）
特異性活性：1U / mg（一個單位定義為蛋白激酶G的量，需要在25℃下使用450nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide（LRRASLG）。）
基礎(chǔ)活性：0.4 U / mg（一個單位定義為蛋白激酶G的量，是在25℃下使用0nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide（LRRASLG）所需的量。）

Entrez Gene ID：282004 
UniProtKB：P00516

訂購信息：在干冰上運輸

產(chǎn)品特定文獻(xiàn)：

Brent W. Osborne，Jian Wu，Caitlin J. McFarland，Christian K. Nickl，Banumathi Sankaran，Darren E. Casteel，Virgil L. Woods，Jr.，Alexandr P. Kornev，Susan S. Taylor，Wolfgang R. Dostmann（2011 “cGMP依賴性蛋白激酶的晶體結(jié)構(gòu)揭示了新的鏈間通信位點”結(jié)構(gòu)。19（9）：1317-1327

Fiscus（2002）“參與環(huán)GMP和蛋白激酶G參與神經(jīng)細(xì)胞凋亡和存活的調(diào)節(jié)。”神經(jīng)信號。11（4）：175-90。

Moon TM1，Osborne BW，Dostmann WR。（2013）“開關(guān)螺旋：用于cGMP依賴性蛋白激酶中的質(zhì)子間通信的假定組合中繼。”Biochim Biophys Acta.1834（7）：1346-51。

Wall ME，F(xiàn)rancis SH，Corbin JD，Grimes K，Richie-Jannetta R，Kotera J，Macdonald BA，Gibson RR，Trewhella J.（2003）“與cGMP結(jié)合和激活cGMP依賴性蛋白激酶相關(guān)的機制。”Proc Natl Acad Sci US A. 2003年3月4日; 100（5）：2380-5。

產(chǎn)品引用：

KötterS1，Gout L，Von Frieling-Salewsky M，MüllerAE，Helling S，Marcus K，Dos Remedios C，Linke WA，KrügerM。（2013）“肌動蛋白結(jié)構(gòu)域磷酸化的微分變化增加了失敗的人類心臟中的肌絲僵硬度。” Cardiovasc Res。99（4）：648-56。

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